El plástico es cada vez un problema
más acuciante para el medio ambiente. Es muy barato y sencillo de
producir, pero tiene el inconveniente de q es un mal trago para los microbios y
otros seres q se encargan las tareas de limpieza y reciclaje en la Tierra. El
motivo es q el plástico está compuesto x complejos polímeros, moléculas formadas
x la repetición de pequeñas unidades, q resultan muy difíciles de digerir. X
eso el plástico resulta muy poco biodegradable y puede persistir durante
siglos en el medio ambiente
Investigadores de la Universidad de
Portsmouth (Reino Unido) y del Departamento de Energía de Estados Unidos han
desarrollado una enzima, un complejo proteico q cataliza una reacción
química, capaz de digerir el tereftalato de polietileno (PET), el componente
básico de muchos envases de plástico. La enzima está inspirada en una proteína
hallada en una bacteria y podría ayudar a solucionar el grave problema de la
contaminación del plástico
Todos podemos tener un importante
papel en el problema del plástico, pero la comunidad científica, q fue la q
creó esos "materiales maravillosos", tiene q usar ahora la tecnología
q tiene al alcance para desarrollar soluciones reales
Examinando la estructura de una enzima
natural extraída de una bacteria descubierta en Japón en 2016 y
llamada Ideonella sakaiensis, este microbio, hallado en un centro de
tratamiento de residuos, tiene la capacidad de alimentarse del plástico gracias
al trabajo de dos enzimas: la “PETasa” y la “MHETasa”
Los investigadores trataron de
comprender cómo funcionaba la primera de estas enzimas, así q trabajaron para
resolver su estructura, es decir, para averiguar cuál es su composición y cómo
es su forma. Gracias a la investigación en un acelerador sincrotrón, unas
instalaciones q usan intensos rayos X para observar la estructura de moléculas,
átomo a átomo, pudieron elaborar un modelo tridimensional de dicha enzima
Con ayuda de científicos
computacionales de las Universidades del Sur de Florida (EE.UU.) y de Campinas
(Brasil) estudiaron en detalle la estructura de la “PETasa” y
descubrieron q es muy similar a la enzima cutinasa, presente en algunas
bacterias y q es capaz de degradar la cutina, un polímero producido x los
vegetales
Lo más curioso llegó después. X
accidente, los investigadores descubrieron q al modificar la estructura de la “PETasa”,
para q se pareciera más a la cutinasa, aumentaban ligeramente su eficacia a la
hora de degradar plástico. La serendipia suele tener un papel muy importante en
la investigación científica. Aunque la mejora es modesta, este descubrimiento
imprevisto sugiere q es posible mejorar aún más estas enzimas,
acercándonos a una posible solución para reciclar la montaña de plástico q
producimos
Lo único q haría falta sería
introducir estas enzimas en microorganismos para q degradasen el plástico
dentro de reactores diseñados para tal fin. De momento, han averiguado q
también son capaces de degradar el furanoato de polietileno (PEF), un
compuesto q se plantea como un sustituto del PET
El proceso para degradar el plástico
podrá ser similar al q se usa ya en otros procesos, como la eliminación de
detergentes o en la fabricación de biocombustibles. La tecnología ya existe
y es muy posible q dentro de unos años veamos un proceso industrial
viable para convertir PET y quizás otros sustratos, como el PEF, el PLA o
el PBS (otros plásticos), en sus ladrillos básicos, para q sean reciclados de
forma sostenible
